Né en 1966, Dirk Görlich étudie la biochimie à l’Université de Halle en Allemagne avant de poursuivre son doctorat auprès de Tom A. Rapoport au Max Delbrück Center à Berlin. Après un séjour postdoctoral de deux ans dans le laboratoire de Ron Laskey à Cambridge (Angleterre), il devient en 1996 chef de groupe au ZMBH (Université de Heidelberg) et professeur de biologie moléculaire en 2001. Depuis 2005, il est directeur du Max Planck Institute for Biophysical Chemistry à Göttingen, aujourd’hui Max Planck Institute for Multidisciplinary Sciences.
Dirk Görlich est élu membre de l’Organisation Européenne de Biologie Moléculaire (EMBO) en 1997 et de l’Académie nationale allemande des sciences Leopoldina en 2005. Il a reçu la médaille d’or de l’EMBO en 1997 et le prix WLA en 2022.
Une phase FG gouvernant la sélectivité du transport au niveau des pores nucléaires
Les noyaux cellulaires ne peuvent pas synthétiser de protéines et doivent donc les importer depuis le cytoplasme. En même temps, ils fournissent au compartiment cytoplasmique les ARNt, les ARNm et les ribosomes assemblés. Ce transport nucléocytoplasmique s’effectue par l’intermédiaire de grands complexes protéiques, les pores nucléaires, et joue un rôle fondamental dans les cellules du corps. Les contributions de Dirk Görlich dans ce domaine sont fondamentales : découverte des premières importines ; caractérisation des exportines et élaboration du modèle de gradient de RanGTP expliquant la directionnalité et l’énergétique du transport nucléaire.
Par un travail méticuleux entamé en 2001, Dirk Görlich a démontré que le pore nucléaire n’est pas une protéine de transport normale mais agit comme une barrière sélective décidant quelles molécules entrent et sortent du noyau. Ce pore présente une dualité fonctionnelle mystérieuse : pour la plupart des particules, il paraît en effet impénétrable. Pourtant, les importines, exportines et autres transporteurs apparentés sont aspirés par les pores et libérés de l’autre côté. Ce phénomène peut se produire à un rythme très élevé, jusqu’à un millier de fois par pore et par seconde. Le pore nucléaire fonctionne ainsi comme un tunnel de transport à haute efficacité grâce aux « répétitions FG » qui tapissent le canal central du pore. Dirk Görlich et son équipe ont découvert que ces répétitions FG, intrinsèquement désordonnées, peuvent s’engager dans des interactions cohésives et ainsi se condenser en une phase, un état de la matière, qui agit comme une barrière de perméabilité hautement sélective doté d’une grande capacité de transport. La phase FG peut être considérée comme un bon « solvant » pour les importines et les exportines, véritables navettes de transport nucléaire, ainsi que pour leur cargaison transportée. En même temps, elle repousse les macromolécules qui ne sont pas reconnues comme des cargaisons valides. La phase FG telle que découverte par Dirk Görlich est le premier exemple de condensat biomoléculaire issu de domaines protéiques intrinsèquement désordonnés. Cette découverte constitue le point de départ d’un nouveau domaine ayant de vastes implications en biologie et en médecine.
